二构（Secondary Structure）是指在蛋白质分子中，氨基酸残基之间的非共价相互作用所形成的空间结构，这些相互作用主要包括氢键、范德华力、疏水作用等，二构是蛋白质折叠过程中的一个重要阶段，它决定了蛋白质的结构和功能，以下是关于二构的一些详细信息：

1、二级结构的分类

二级结构主要包括四种类型：α螺旋（αHelix）、β折叠（βSheet）、β转角（βTurn）和无规则卷曲（Random Coil）。

2、α螺旋

α螺旋是一种常见的二级结构，其特点是多肽链呈螺旋状排列，在α螺旋中，氨基酸残基之间的氢键主要沿着螺旋轴方向形成，使得多肽链紧密地卷曲在一起。α螺旋的稳定性主要依赖于氢键的形成。

3、β折叠

β折叠是一种扁平的二级结构，其特点是多肽链呈片状排列，在β折叠中，氨基酸残基之间的氢键主要沿着片状结构的平面方向形成。β折叠的稳定性也主要依赖于氢键的形成。

4、β转角

β转角是一种连接α螺旋和β折叠的结构，其特点是多肽链在连接处发生突然的弯曲。β转角通常由4个氨基酸残基组成，其中第1个和第4个残基之间形成一个反平行的β折叠结构，而第2个和第3个残基则形成一个180°的转弯。

5、无规则卷曲

无规则卷曲是指多肽链中没有明确规律的二级结构部分，在无规则卷曲中，氨基酸残基之间的相互作用较弱，因此这部分多肽链容易发生伸展或折叠。

6、二级结构的形成机制

二级结构的形成主要依赖于氨基酸残基之间的相互作用，包括氢键、范德华力和疏水作用等，在蛋白质折叠过程中，这些相互作用会驱使氨基酸残基按照特定的顺序排列，从而形成稳定的二级结构，一些辅助因子（如金属离子、有机小分子等）也可能参与二级结构的形成过程。